Peptida de colagen de tip II bovine de tip II: de la laborator la viață, ne menținem articulațiile sănătoase cu știința

Articulațiile, „rulmenții” precise care susțin mișcarea umană, adesea se uzează treptat din cauza îmbătrânirii, a rănilor sportive sau a invaziei bolilor. Datele arată că există peste 100 de milioane de pacienți cu osteoartrită în China, iar rata de incidență a artritei reumatoide este de 0,3% până la 0,4%. Nenumărate persoane au căzut în condiții de viață dificile din cauza durerii articulare și a mișcării restricționate.

Pe acest fundal, Hunan Jiayi, bazându-se pe sistemul internațional de cercetare a colagenului de tip II de ultimă oră, combinat cu tehnologia genetică, detectarea biomarkerilor și verificarea modelului animal, a dezvoltat peptide de colagen osoase bovine Jiayi. Produsul extrage segmente de peptide active de înaltă puritate și cu greutate joasă moleculară din oasele bovine, care sunt extrem de omologe componentelor cartilajului uman. Datele arată că poate reduce semnificativ nivelul de CTX-II, un marker al degenerării cartilajului și să crească expresia peptidei naționale CPII . 86% dintre utilizatori au raportat ameliorarea durerii, iar intervalul de mișcare a articulațiilor la persoanele de peste 65 de ani a crescut cu 40%.

I. Metoda cercetării: Verificarea științifică de vârf a activității peptidelor de colagen

Jurnalul autoritar internațional „Biochimia colagenilor” subliniază că colagenul de tip II este componenta de bază a cartilajului articular (reprezentând 95%), iar stabilitatea structurală determină în mod direct rezistența la compresiune a articulației. Cercetarea este profund analizată prin următoarele metode:

Analiza mecanismului submolecular: un model transgenic de șoarece (Knockout genei COL2A1) a fost utilizat pentru a observa modificările structurale ale condrocitelor și fibrelor;

Detectarea biomarkerului: Dezvoltați mai multe metode de imuno-test (cum ar fi C2C, CTX-II, CPII, etc.) pentru a cuantifica cu precizie nivelurile de degradare și sinteză a colagenului;

Verificarea căii hidrolitice: S-a confirmat că metaloproteinazele matriceale (cum ar fi MMP-13) sunt enzime cheie pentru degradarea colagenului, iar fragmentele specifice de peptide de colagen pot inhiba activitatea osteoclastului.

Conexiune tehnologică Hunan Jiayi: Produsul adoptă tehnologia de hidroliză enzimatică direcțională pentru a tăia cu precizie colagenul de tip II din osul bovin, generând peptide active cu molecule mici (greutate moleculară <1000DA), asigurând retenția completă a zonelor funcționale de bază (cum ar fi structura Gly-Xy Triple Helix).

Eșantioane de cercetare: dovezi empirice riguroase de la animale la oameni

Experimentele transgenice de șoarece au arătat că deficiența de colagen de tip II a dus la tulburarea condrocitelor și la dezvoltarea osoasă anormală lungă (referință [12]);

În extractele de cartilaj de pacienți cu osteoartrită, nivelurile markerilor de degradare a colagenului (C1,2C, etc.) au crescut cu mai mult de trei ori (referință [24]);

Testele de urină au confirmat că concentrația de CTX-II la pacienții cu artrită a fost semnificativ mai mare decât cea la persoanele sănătoase (referință [31]).

 

Trasabilitatea materiei prime a lui Hunan Jiayi: oase de bovine de înaltă calitate selectate cu atenție de la pășunat. Testarea terților a confirmat că conținutul de colagen de tip II este de peste 30%, fără reziduuri de hormon sau metale grele (rapoartele de testare pot fi verificate).

Date cheie de cercetare: dovezi solide ale peptidelor de colagen

Indicele de detectare	Populație sănătoasă	Pacienți cu artrită	Efectul de intervenție al peptidelor de colectare
Marker CTX-ⅱDegradarea CTX-II	Nivel normal	Crește de 2,5 ori	Redus semnificativ (p<0.01)
Marker cpiisintetic CPII	Stabil	Pacienții cu artrită reumatoidă au niveluri crescute	Promovează reparația cartilajului
Activitatea osteoclastului	/	/	Rata de inhibiție atinge 70%

 

 

 

Peptida de colagen osoasă bovină Jiayi: colagenul de tip II, ca „scheletul” cartilajului, reprezintă 95% din colagenul total din cartilaj și aproximativ 60% din greutatea uscată. Stabilitatea sa determină în mod direct elasticitatea compresivă a articulației. Peptida de colagen osoasă bovină Hunan Jiayi, prin intermediul tehnologiei de hidroliză enzimatică vizată, a obținut o rată de retenție de peste 90% pentru segmentele de peptide active din produs, iar diametrul molecular este controlat în intervalul de aur de aproximativ 1,5 nanometers, ceea ce este foarte compatibil cu eficiența absorbției de eficiență de colaborare naturală a colagenului natural. PiibNP conținut în produs au fost testate pentru a inhiba semnificativ activitatea osteoclastelor - acest lucru este în concordanță cu rezultatele cercetării în documentul potrivit căruia „PIIBNP poate inhiba resorbția osoasă”, oferind o protecție dublă pentru articulații: nu numai că repara matricea cartilajului, ci și reduce pierderea osoasă. ​

Concluzie de cercetare: Cele trei funcții de bază ale peptidelor de colagen

Repararea structurii de cartilaj: Peptidele de colagen de tip II (cum ar fi PIIBNP) inhibă diferențierea osteoclastului și reduc pierderea osoasă prin căile de semnalizare a integrinei; Promovează sinteza propeptidelor CPII prin condrocite și accelerează regenerarea fibrelor de colagen [5,46].

Protecția antiinflamatoare și a articulațiilor: blocarea activării excesive a MMP-13 și reducerea degradării colagenului [19,32]; Reglați în jos calea factorului nuclear-kb pentru a atenua inflamația articulară.

Suport nutrițional pe termen lung: Ciclul de reînnoire a colagenului de cartilaj durează până la 100 de ani [13], iar suplimentarea continuă a peptidelor cu molecule mici este cheia!

Efecte practice ale aplicației: Mărturii utilizatorilor produselor Hunan Jiayi

Cazul 1: Doamna Li, 55 de ani, are antecedente de artrită la genunchi timp de 8 ani

După ce a luat peptida de colagen osoasă Jiayi Bovine timp de trei luni, durerea la urcarea și coborârea scărilor a fost redusă cu 70%, iar RMN a arătat că suprafața uzurii cartilajului s -a îmbunătățit.

Cazul 2: Domnul Zhang, un pasionat de sport

Adăugați 5g la milkshake dimineața și seara în fiecare zi. Crăpăturile articulare va dispărea, iar greutatea ghemuței de fitness va crește cu 20 kg.

Cazul 3: Dna Hu a suferit de dureri articulare traumatice timp de 2 ani

După suplimentarea zilnică de 15 g de peptidă de colagen osos bovin, indicele de durere articulară a subiecților a scăzut cu 40%, iar flexibilitatea mișcării a crescut cu 35% după 28 de zile

Tehnologie brevetată dublă: hidroliză enzimatică la temperatură scăzută + separare a membranei nanofiltrare, rata de retenție activă a peptidelor> 90%

Certificări autoritare: certificarea de siguranță SGS, numărul de înregistrare din fabrică FDA

0 Hormoni, 0 Aditivi: Extras din oase de vită naturale pure, sigure și fără vinovăție.

Certificare autoritare: ‌ După o serie de cercetări și testări riguroase, a fost confirmată a fi confirmată a fi confirmată a fi un supliment de sănătate eficient și sigur. Nu numai că ajută la repararea cartilajului articular deteriorat, dar promovează și sănătatea pielii și oaselor. Mai mult, datorită caracteristicii sale ușor absorbite, acest produs este foarte potrivit pentru ca oamenii de toate vârstele să fie utilizate.

Revizuirea utilizatorilor: ‌ De la lansarea sa, Hunan Jiayi Bovin Bovine Bone Colagen Peptide a câștigat favoarea multor consumatori. Mulți utilizatori au raportat că, după utilizarea pe termen lung, durerea lor articulară s-a îmbunătățit semnificativ și pielea lor a devenit mai netedă și mai delicată. Chiar și unii sportivi și pasionați de fitness au declarat că acest produs ajută la îmbunătățirea performanței lor atletice și a vitezei de recuperare.

【Sfat știință】 Ghid pentru luarea peptidelor de colagen

50%doză optimă: luați zilnic 10g până la 20g pe stomacul gol, cu o rată de absorbție crescută de 50%

Pereche de aur: vitamina C+ glucozamină, promovând reticularea colagenului în fibre

Ca unul dintre puținele mărci interne care stăpânesc tehnologia de digestie a enzimei a peptidelor de colagen de tip II, Hunan Jiayi extrage segmente de peptide active de înaltă puritate și cu greutate moleculară scăzută din oasele bovine, asigurându-se că componentele sunt extrem de omologice la cartilajul uman. Faceți îngrijiri științifice comune o parte obișnuită a vieții voastre. Hunan Jiayi Bovine Bovine Colgen Peptide va proteja fiecare acțiune a ta!

 

Declarație: Concluzia literaturii se concentrează pe mecanismul colagenului de tip II, iar eficacitatea produsului se bazează pe datele de măsurare reale ale clienților Hunan Jiayi. Efectele individuale pot varia. Vă rugăm să folosiți conform indicațiilor unui medic.

 

Referințe Gudmann NS, Karsdal MA. Biochimia colagenilor (2016), Elsevier.

[1] Gelse K, Poschl E, Aigner T. Colagens - Structură, funcție și biosinteză. Adv

Drug Deliv Rev 2003; 55: 1531‒46.

[2] MIENALTOWSKI MJ, BIRK DE. Structura, fiziologia și biochimia colagenilor. Adv

Exp Med Biol 2014; 802: 5‒29.

[3] PROCKOP DJ, Sieron AL, Li SW. Proteinaza n-Proteinază și Procolagen C

proteinază. Două metaloproteinaze neobișnuite care sunt esențiale pentru Procolagen

Procesarea are probabil roluri importante în dezvoltare și semnalizare celulară. Matrice

Biol 1998; 16: 399‒408.

[4] Ricard-Blum S, Ruggiero F. Superfamilia de colagen: de la matricea extracelulară până la

membrana celulară. Pathol Biol (Paris) 2005; 53: 430‒42.

[5] Nelson F, Dahlberg L, Laverty S, Reiner A, Pidoux I, Ionescu M, și colab. Dovezi pentru

Sinteza modificată a colagenului de tip II la pacienții cu osteoartrită. J Clin Invest 1998;

102: 2115‒25.

[6] Sandell LJ, Morris N, Robbins JR, Goldring MB. Alternativ împărțit de tip II

ARNm -urile de procollagen definesc populații distincte de celule în timpul vertebralului

Dezvoltare: Expresie diferențială a amino-propeptidei. J Cell Biol 1991; 114:

1307‒19.

[7] Aigner T, Zhu Y, Chansky HH, Matsen III FA, Maloney WJ, Sandell LJ. Reexpresie

de tip IIA PROCOLLAGEN de către condrocitele articulare adulte în cartilajul osteoartritic.

Artrita Rheum 1999; 42: 1443‒50.

[8] Hayashi S, Wang Z, Bryan J, Kobayashi C, Faccio R, Sandell LJ. Colagenul de tip II

N-propeptida, PIIBNP, inhibă supraviețuirea celulelor și resorbția osoasă a osteoclastelor prin intermediul

semnalizare mediată de integrină. Bone 2011; 49: 644‒52.

[9] Wang Z, Bryan J, Franz C, Havlioglu N, Sandell LJ. Tip IIB Procolagen NH (2)-

Propeptida induce moartea celulelor tumorale prin interacțiunea cu integrine alfa (v) beta (3)

și alfa (v) beta (5). J Biol Chem 2010; 285: 20806‒17.

[10] Kannu P, Bateman J, Savarirayan R. Fenotipuri clinice asociate cu tipul II

Mutații de colagen. J PEEDIATR COPIL Health 2012; 48: E38‒43.

[11] Wu JJ, Eyre DR, Slayter HS. Colagenul de tip VI al discului intervertebral. Biochimic

și caracterizarea electronică-microscopică a proteinei native. Biochem J 1987; 248:

373‒81.

[12] Li SW, Prockop DJ, Helminen H, Fassler R, Lapvetelainen T, Kiraly K, și colab. Trans

Șoarecii genici cu inactivarea țintită a genei COL2 Alpha 1 pentru Colagenul II se dezvoltă

Un schelet cu os membranos și periosteal, dar fără os endocondral. Gene

Dev 1995; 9: 2821‒30.

[13] Cremer MA, Rosloniec EF, Kang AH. COLLAGENS CARTILAGE: o recenzie a lor

Structura, organizarea și rolul în patogeneza artritei experimentale la animale

și în boala reumatică umană. J Mol Med (Berl) 1998; 76: 275‒88.

[14] Brand DD, Kang AH, Rosloniec EF. Imunopatogeneza artritei de colagen.

Springer Semin Immunopathol 2003; 25: 3‒18.

[15] Trentham de, Townes AS, Kang AH. Autoimunitate la colagen de tip II

Model experimental de artrită. J Exp Med 1977; 146: 857‒68.

[16] Horton Wa. Progresul în condrodisplasii umane: genetică moleculară. Ann NY Acad

Sci 1996; 785: 150‒9.

[17] Dahlberg L, Billinghurst RC, maniera P, Nelson F, Webb G, Ionescu M, și colab. Selectiv

Îmbunătățirea clivajului mediat de colagenază a colagenului de tip II în cultură

cartilaj și arestare osteo-arthritică cu un inhibitor sintetic care scutește colagenaza 1

(matricea metal-loproteinază 1). Artrita Rheum 2000; 43: 673‒82.

[18] Hollander AP, Heathfield TF, Webber C, Iwata Y, Bourne R, Rorabeck C, și colab.

Daune crescute la colagenul de tip II în cartilajul articular osteoartritic detectat de un

Nou imuno -test. J Clin Invest 1994; 93: 1722‒32.

[19] Yasuda T, Poole AR. Un fragment de fibronectină induce degradarea colagenului de tip II prin

Collage-nase printr-o cale mediată de interleukină-1. Artrita Rheum 2002; 46: 138-

48.

[20] Van den Steen PE, Proost P, Grillet B, Brand DD, Kang AH, Van DJ și colab. Clivaj al

Colagen natural denaturat de tip II de neutrofil gelatinaza B relevă enzima

specificitate, modificări post-translaționale în substrat și formarea

Epitopuri rămase în artrita-toidă. FASEB J 2002; 16: 379‒89.

[21] Yasuda T. Peptida de colagen de tip II stimulează AKT care duce la factorul nuclear-kappab

Activare: inhibarea sa de către Hialuronan. Biomed Res 2014; 35: 193‒9.

[22] Yasuda T, Tchetina E, Ohsawa K, Roughley PJ, Wu W, Mousa A, și colab. Peptide de

Colagenul de tip II poate induce clivarea colagenului de tip II și a aggrecanului în articular

cartilaj. Matrix Biol 2006; 25: 419‒29.

[23] Elsaid KA, Chichester CO. Recenzie: markeri de colagen în bolile artritice timpurii. Clin

Chim Acta 2006; 365: 68‒77.

[24] Billinghurst RC, Dahlberg L, Ionescu M, Reiner A, Bourne R, Rorabeck C, și colab.

Clivarea îmbunătățită a colagenului de tip II prin colagenaze în osteoartritic articular

cartilaj. J Clin Invest 1997; 99: 1534‒45.

[25] Poole AR, Ionescu M, Fitzcharles MA, Billinghurst RC. Evaluarea cartilajului

degradarea in vivo: dezvoltarea unui imuno-test pentru măsurarea corpului

Lichide de colagen de tip II clivate de colagenaze. J Immunol Methods 2004; 294: 145-

53.

[26] Nemirovskiy OV, Dufield DR, Sunyer T, Aggarwal P, Welsch DJ, Mathews WR.

Descoperirea și dezvoltarea unui biomarker de colagen de tip II (Tiine) pentru

Activitatea metalopro-teinazei matriceale: de la in vitro la in vivo. Anal Biochem 2007; 361: 93-

101.

[27] Otterness IG, Downs JT, Lane C, Bliven ML, Stukenbrok H, Scamoli DN și colab.

Detectarea daunelor de colagen induse de colagenază de 9a4, un c monoclonal

Neoepitopul terminal anti-corp. Matrix Biol 1999; 18: 331‒41.

[28] Downs JT, Lane CL, Nestor NB, McLellan TJ, Kelly MA, Karam GA și colab. Analiza

Colagenaza-Clavație a colagenului de tip II folosind un neoepitop ELISA. J Immunol

Metode 2001; 247: 25‒34.

[29] Lippiello L, Hall D, Mankin HJ. Sinteza colagenului la om normal și osteoartritic

cartilaj. J Clin Invest 1977; 59: 593‒600.

[30] Takahashi T, Naito S, Onoda J, Yamauchi A, Nakamura E, Kishino J, și colab.

Dezvoltarea unui nou imuno -test pentru măsurarea colagenului de tip II

Neoepitopul generat de clivajul col-lagenazei. Clin Chim Acta 2012; 413: 1591‒9.

[31] Christgau S, Garnero P, Fledelius C, Moniz C, Ensig M, Gineyts E, și colab. Tip de colagen

Fragmente de telopeptide I II ca indice de degradare a cartilajului. Bone 2001; 29: 209‒15.

[32] Bay-Jensen AC, Liu Q, Byrjalsen I, Li Y, Wang J, Pedersen C, și colab. Legat de enzimă

Test Immu-Nosorbent (ELISA) pentru colagen de tip II derivat de metaloproteinază

Neoepitop, CIIM - CIIM seric crescut la subiecți cu radiografică severă

Osteoartrită. Clin Biochem 2011; 44: 423‒9.

[33] Bay-Jensen AC, Wichuk S, Byrjalsen I, Leeming DJ, Morency N, Christiansen C, și colab.

Fragmentele proteice de cartilaj și degradarea țesuturilor conjunctive sunt

Markeri diagnostici și prog-nostici ai artritei reumatoide și spondilită anchilozantă.

PLOS ONE 2013; 8: E54504.

[34] Bay-Jensen A, Leeming D, Kleyer A, Veidal S, Schett G, Karsdal M. Anchylozing

Spondilita se caracterizează printr -o cifră de afaceri crescută a mai multor diferite

Speciile de colagen derivate de metaloproteinază: un studiu transversal. Reumatol Int 2012;

32:3565‒72.

[35] Rousseau JC, Sandell LJ, Delmas PD, Garnero P. Dezvoltare și aplicație clinică

În artrita unui nou imuno -test pentru procolagen procolagen NH2 de tip seric.

Metode Mol Med 2004; 101: 25‒37.

[36] Fukui N, McAlinden A, Zhu Y, Crouch E, Broekelmann TJ, Mecham RP și colab. Proces

ING de tip II procolagen amino procoptid de către metaloproteinazele matrice. J Biol Chem

2002;277:2193‒201.

[37] Gudmann NS, Wang J, Hoielt S, Chen P, Siebuhr AS, He Y, și colab. Cifra de afaceri a cartilajului

reflectat de procesarea metabolică a colagenului de tip II: un nou marker al anabolicului

Funcție în chondro-cytes. Int J Mol Sci 2014; 15: 18789‒803.

[38] Madsen SH, Sondergaard BC, Bay-Jensen AC, Karsdal MA. Formarea cartilajului

măsurat de un nou test PIINP sugerează că IGF-I nu stimulează, dar menține

Formarea cartilajului ex vivo. Scand J Rheumatol 2009; 38: 222‒6.

[39] Myllyharju J, Kivirikko Ki. Colageni și boli legate de colagen. Ann Med 2001; 33: 7-

21.

[40] Van der Rest M, Garrone R. Familia de proteine ​​de colagen. FASEB J 1991; 5: 2814‒23.

[41] Kirsch T, Pfaffle M. Legarea selectivă a Anchorin CII (Anexa V) la tipul II și X

colagen și la condrocalcină (C-propeptida de colagen de tip II). Implicații pentru

Funcția de ancorare între veziculele matrice și proteinele matrice. FEBS Lett 1992; 310:

143‒7.

[42] an B, Abbonante V, Yigit S, Balduini A, Kaplan DL, Brodsky B. Definiția The

Site de legare a colagenului nativ și denaturat de tip II pentru fibronectină folosind un recombinant

Sistem de colagen. J Biol Chem 2014; 289: 4941‒51.

[43] Eyre DR. Colagenii cartilajului articular. Semin Artrita Rheum 1991; 21: 2‒11.

[44] Eyre DR, Weis MA, Wu JJ. Colagen cartilaj articular: un cadru de neînlocuit?

EUR Cell Mater 2006; 12: 57‒63.

[45] Trentham de, Townes AS, Kang AH, David Jr. Sensibilitate umorală și celulară la

Colagen în artrita indusă de colagen de tip II la șobolani. J Clin Invest 1978; 61: 89‒96.

[46] Sondergaard BC, Olsen AK, Sumer EU, Qvist P, Bagger YZ, Tanko LB și colab. Calcitonină

STIM-ULATES Proteoglican și colagen de tip II Biosinteză în cartilajul articular ex vivo.

Ostearthri-Tis cartilaj 2005; 13: 142.